免疫球蛋白主要结构 免疫球蛋白
什么是免疫球蛋白呢，在我们生活中免疫球蛋白的多少代表这什么呢，那么大家知道免疫球蛋白的作用是什么吗，免疫球蛋白高是怎么回事呢，下面就让我们一起来了解一下免疫球蛋白吧。
免疫球蛋白是指动物蛋白的抗体活性。主要是在血浆中，还发现在其他体液、组织和一些液体的分泌。人血浆中的免疫球蛋白主要存在于免疫球蛋白(γ球蛋白)中。
免疫球蛋白可以分为IgG、IgA、IgM、IgD、IgE五类。 由两条相同的轻链和两条相同的重链所组成，是一类重要的免疫效应分子;由高等动物免疫系统淋巴细胞产生的蛋白质，经抗原的诱导可以转化为抗体。
因结构不同可分为IgG、IgA、IgM、IgD和IgE 5种，多数为丙种球蛋白。 可溶性免疫球蛋白存在于体液中，参与体液免疫;膜型免疫球蛋白是B淋巴细胞抗原受体。
免疫球蛋白抗体与Ig
抗体是一种免疫球蛋白，它可以合成和分泌的乙型肝炎细胞，它可以与相应的抗原相结合，后的免疫细胞被激活抗原。抗体是生物功能的概念，免疫球蛋白是化学结构的概念。所有的抗体的化学基础是免疫球蛋白，但免疫球蛋白不具有抗体活性。
免疫球蛋白主要结构
Ig 分子的基本结构是由四肽链组成的，即由二条相同的分子量较小的轻链(L 链)和二条相同的分子量较大的重链(H 链)组成的。L链与H链是由二硫键连接形成一个四肽链分子，称为Ig分子的单体，是构成免疫球蛋白分子的基本结构。
现已知5 种免疫球蛋白中IgG、IgA 和IgD的H链各有一个可变区(VH)和三个恒定区(CH1、CH2 和CH3)共四个功能区。IgM和IgE 的H链各有一个可变区(VH)和四个恒定区(CHl、CH2、CH3 和CH4)共五个功能区。
VL和VH 是与抗原结合的部位，单体由一对L链和一对H链组成的基本结构，只有2 个与抗原结合的位点，如IgG、IgD、IgE、血清型IgA;双体由J链连接的两个单体，有4 个与抗原结合的位点，如分泌型IgA(SIgA)，所以SigA 结合抗原的亲合力要比血清型IgA 高。五聚体由J 链和二硫键连接五个单体，如IgM。五聚体IgM 理论上应为10 个与抗原结合的位点，但实际上由于立体构型的空间位阻，—般只有5 个结合点可结合。
链和链可变区，类似的重链和相同类型的轻链附近的约110个氨基酸序列的N-末端变化较大，其他部分的氨基酸序列相对恒定。因此，区分轻链和重链可变区(五)和恒定区(三)。
VH和VI。各有3个区域的氨基酸组成和排列顺序高度变化，称为高变区(HVR)或互补决定区(CDR)，分别为CDRl、CDR2和CDR3。CDR以外区域的氨基酸组成和排列顺序相对不易变化，称为骨架区(FR)。
VH和VI。各有113和107个氨基酸残基，组成4个FR(分别为FRl、FR2、FR3和FR4)和3个CDRs。VH和VI-中的各氨基酸可编号，一些保守的氨基酸都有其固定的编号位置，将不同序列和已编号的序列进行对比以后，在某个位置上多出来氨基酸编号为A、B、C等，如27A、27B、27C、106A等。VH和VL的3个CDR共同组成Ig的抗原结合部位，识别及结合抗原，并决定抗体识别的特异性。
免疫球蛋白轻、重链可变区氨基酸顺序的编号
重链和轻链的C区分别称为CH和CL，不同型别(x或入)CI。的长度基本一致.但不同类别IgCH的长度不一，有的包括CHl～CH3，有的为CHl～CH4。