蛋白质
是一种复杂的有机大分子化合物。随着近代物理、化学的不断发展，越来越多的蛋白质获得了纯的结晶。根据元素分析，除了有碳、氢、氧，通常还有少量的氮和硫。部分蛋白质还含有其他一些元素，主要是磷、铁、铜、碘、锌和钼等等。这些元素在蛋白质组成中占的比例是：碳约占50%、氢约占7%、氧约占23%、氮约占16%、硫约占0?3%和其他微量元素。蛋白质是生命最基本的组成部分之一，是生物化学的主要研究对象之一。
结构
蛋白质是由氨基酸通过肽键有序连接而形成的多肽链。蛋白质的基本单位是氨基酸，氨基酸的氨基和羧基缩合失水后形成肽键，由三个或三个以上氨基酸残基组成的肽称为多肽形成多肽链。蛋白质的分子结构可划分为四级： 一级结构：组成多肽链的线性氨基酸序列。二级结构：依靠不同肽键的C=O和N-H基团间的氢键形成的稳定结构。三级结构：由一条多肽链的不同氨基酸侧链间的相互作用形成的稳定结构。四级结构：由不同多肽链亚基间相互作用形成具有功能的蛋白质分子。一级结构依靠轉錄过程中形成的共价键维持。通过蛋白质折叠形成高一级结构。特定的多肽链可能有多于一个的稳定构型，每种构型都有自己特定的生物活性，其中只有一种具有天然活性。二级结构包括α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲。如果进一步细分，二级结构和三级结构之间还包括超二级结构和结构域。超二级结构（super-secondary structure）是指相邻的若干而二级结构（通常是α螺旋和β转角）彼此相互作用形成有规律的二级结构的组合，作为构成三级结构的元件。结构域（structual domain）是指二级结构或超二级结构组成的三级结构的局部折叠区域。三级结构绝大部分可以归类于这四类：全α结构、全β结构、αβ混合结构和富含金属或二硫键的结构。四级结构指多肽链之间的相互作用。
性质
蛋白质通常被分为可溶性，纤维状或膜结合蛋白（参看整合膜蛋白）。几乎所有的生物催化剂，即酶，都是蛋白质（20世纪晚期，人们发现某种RNA序列也具有催化活性）。与膜结合的转运结构和离子通道，可以将底物从一个位置转移到另一个位置而不改变它们；受体，通常也不改变它们的底物，仅仅是改变自身的形状与底物结合；以及抗体，看来似乎只有结合功能；这些都是蛋白质。最后，构成细胞骨架和大部分结构的纤维物质也是蛋白质：胶原和角蛋白组成了皮肤，毛发和软骨；肌肉大部分也是由蛋白质组成。蛋白质对于它周围的环境十分挑剔。它们仅在一个很小的pH范围内并且含有少量电解质的溶液中保持他们的活性或天然状态，许多蛋白质不能存在于蒸馏水中。蛋白质失去了它的天然状态就称为变性。变性的蛋白质通常除了随机卷曲以外没有其他的二级结构。处于天然状态的蛋白质通常都是折叠的。 功能 催化。蛋白质的一个重要功能就是作为生物催化剂，酶。调剂。一些蛋白质对生物体内的新陈代谢具有调剂作用，例如，胰岛素。运输。一些蛋白质具有运输代谢物质的作用，例如，离子通道。储存。种子中的大量蛋白质，就是用来萌发时的储备。运动。例如肌蛋白。结构。比如毛发，等等。其他，比如防御，进攻等等。例如人类的免疫过程中有大量蛋白质参与。
相关学科
20世纪最惊人的发现之一就是许多蛋白质的活性状态和失活状态可以互相转化，在一个精确控制的溶液条件下（例如通过透析除去导致失活的化学物质），失活的蛋白质可以转变为活性形式。如何使蛋白质恢复到它们的活性状态使生物化学的一个主要研究领域，称为蛋白质折叠学。蛋白质的合成是通过细胞中的酶的作用将DNA中所隐藏的信息转录到mRNA中，再由tRNA按密码子-反密码子配对的原则，将相应氨基酸运到核糖体中，按照mRNA的编码按顺序排列成串，形成多肽链，再进行折叠和扭曲成蛋白质。蛋白质为生命的基础大分子。可视为生命体的砖块。通过基因工程，研究者可以改变序列并由此改变蛋白质的结构，靶物质，调控敏感性和其他属性。不同蛋白质的基因序列可以拼接到一起，产生两种蛋白属性的“荒诞”的蛋白质，这种熔补形式成为细胞生物学家改变或探测细胞功能的一个主要工具。另外，蛋白质研究领域的另一个尝试是创造一种具有全新属性或功能的蛋白质，这个领域被称为蛋白质工程。1